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Lisina

A lisina (símbolo Lys ou K ) [2] é um α-aminoácido usado na biossíntese de proteínas . Ele contém um grupo α-amino (que está na forma −NH 3 + protonado sob condições biológicas), um grupo de ácido α-carboxílico (que está na forma −COO - desprotonada sob condições biológicas) e um lisil de cadeia lateral ( (CH 2 ) 4 NH 2 ), classificando-o como um aminoácido alifático básico , carregado (em pH fisiológico) . É codificado pelos códonsAAA e AAG. Como quase todos os outros aminoácidos, o carbono α é quiral e a lisina pode se referir a um enantiômero ou a uma mistura racêmica de ambos. Para o propósito deste artigo, lisina irá se referir ao enantiômero biologicamente ativo L-lisina, onde o carbono α está na configuração S.

Lisina
L-Lysin - L-Lysine.svg
Fórmula esquelética de L- lisina
Lisina-from-xtal-3D-bs-17.png
Modelo bola e stick [1]
Lysine-from-xtal-3D-sf.png
Modelo de preenchimento de espaço [1]
Nomes
Nome IUPAC
( 2S ) -2,6-ácido diaminohexanóico ( L -lisina ) ( 2R ) -2,6-ácido diaminohexanóico ( D -lisina )
Outros nomes
Lisina, D -lisina, L -lisina, LYS, H-Lis-OH
Identificadores
Número CAS
  • 70-54-2 DL VerificaY
  • 56-87-1 L VerificaY
  • 923-27-3 D VerificaY
Modelo 3D ( JSmol )
  • Imagem interativa
  • Zwitterion : imagem interativa
  • Zwitterion protonado: imagem interativa
ChEBI
  • CHEBI: 25094 VerificaY
ChEMBL
  • ChEMBL28328 VerificaY
ChemSpider
  • 843 VerificaY
  • 5747 L VerificaY
ECHA InfoCard 100.000.673 Edite isso no Wikidata
IUPHAR / BPS
  • 724
KEGG
  • C16440 ☒N
PubChem CID
  • 866
UNII
  • AI4RT59273  DL VerificaY
  • K3Z4F929H6  L VerificaY
  • 3HQ6U6424Q  D VerificaY
InChI
  • InChI = 1S / C6H14N2O2 / c7-4-2-1-3-5 (8) 6 (9) 10 / h5H, 1-4,7-8H2, (H, 9,10)  VerificaY
    Chave: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N  VerificaY
  • InChI = 1 / C6H14N2O2 / c7-4-2-1-3-5 (8) 6 (9) 10 / h5H, 1-4,7-8H2, (H, 9,10)
    Chave: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYAY
SORRISOS
  • NCCCCC (N) C (= O) O
  • Zwitterião : NCCCCC ([NH3 +]) C (= O) [O-]
  • Zwitterião protonado: [NH3 +] CCCCC ([NH3 +]) C (= O) [O-]
Propriedades
Fórmula química
C 6 H 14 N 2 O 2
Massa molar 146,190  g · mol −1
Solubilidade em Água
1,5 kg / L
Farmacologia
Código ATC
B05XB03 ( OMS )
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades
Índice de refração ( n ),
constante dielétrica (ε r ), etc.

Dados termodinâmicos
Comportamento da fase
sólido-líquido-gás
Dados espectrais
UV , IR , NMR , MS
Exceto onde indicado de outra forma, os dados são fornecidos para materiais em seu estado padrão (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒N verificar  (o que é   ?)VerificaY☒N
Referências da Infobox

O corpo humano não consegue sintetizar lisina. É essencial em humanos e deve ser obtido na dieta alimentar. Em organismos que sintetizam lisina, ela possui duas vias biossintéticas principais , as vias do diaminopimelato e α-aminoadipato , que empregam enzimas e substratos distintos e são encontradas em diversos organismos. O catabolismo da lisina ocorre por meio de uma das várias vias, a mais comum das quais é a via da sacaropina .

A lisina desempenha vários papéis em humanos, o mais importante na proteinogênese , mas também na reticulação de polipeptídeos de colágeno , absorção de nutrientes minerais essenciais e na produção de carnitina , que é fundamental no metabolismo dos ácidos graxos . A lisina também está frequentemente envolvida nas modificações das histonas e, portanto, afeta o epigenoma . O grupo ε- amino frequentemente participa das ligações de hidrogênio e como base geral na catálise . O grupo ε- amônio (NH 3 + ) está ligado ao quarto carbono do carbono α, que está ligado ao grupo carboxila (C = OOH). [3]

Devido à sua importância em vários processos biológicos, a falta de lisina pode levar a vários estados de doença, incluindo tecidos conjuntivos defeituosos, metabolismo de ácidos graxos prejudicado, anemia e deficiência sistêmica de proteína-energia. Em contraste, uma superabundância de lisina, causada por catabolismo ineficaz, pode causar distúrbios neurológicos graves .

A lisina foi isolada pela primeira vez pelo químico biológico alemão Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel em 1889 a partir da proteína caseína do leite. [4] Ele o chamou de " lisina ". [5] Em 1902, os químicos alemães Emil Fischer e Fritz Weigert determinaram a estrutura química da lisina por meio de sua síntese. [6]

Biossíntese

Vias de biossíntese de lisina. Duas vias são responsáveis ​​pela biossíntese de novo da L- lisina, nomeadamente a via (A) do diaminopimelato e (B) a via do α ‑ aminoadipato.

Duas vias foram identificadas na natureza para a síntese de lisina. A via do diaminopimelato (DAP) pertence à família biossintética derivada do aspartato , que também está envolvida na síntese de treonina , metionina e isoleucina . [7] [8] Considerando que a via do α-aminoadipato (AAA) faz parte da família da biossíntese do glutamato . [9] [10]

A via DAP é encontrada em procariotos e plantas e começa com a diidrodipicolinato sintase (DHDPS) (EC 4.3.3.7) reação de condensação catalisada entre o aspartato derivado, L -aspartato semialdeído e piruvato para formar ( 4S ) -4-hidroxi Ácido -2,3,4,5-tetrahidro- ( 2S ) -dipicolínico (HTPA). [11] [12] [13] [14] [15] O produto é então reduzido pela di-hidrodipicolinato redutase (DHDPR) (EC 1.3.1.26), com NAD (P) H como um doador de prótons, para produzir 2,3, 4,5-tetra-hidrodipicolinato (THDP). [16] Deste ponto em diante, quatro variações de vias foram encontradas, a saber, as vias da acetilase, aminotransferase, desidrogenase e succinilase. [7] [17] As vias variantes da acetilase e da succinilase usam quatro etapas catalisadas por enzimas , a via da aminotransferase usa duas enzimas e a via da desidrogenase usa uma única enzima. [18] Essas quatro vias variantes convergem na formação do penúltimo produto, meso ‑diaminopimelato, que é subsequentemente descarboxilado enzimaticamente em uma reação irreversível catalisada por diaminopimelato descarboxilase (DAPDC) (EC 4.1.1.20) para produzir L- lisina. [19] [20] A via DAP é regulada em vários níveis, incluindo a montante das enzimas envolvidas no processamento de aspartato, bem como na etapa inicial de condensação catalisada por DHDPS. [20] [21] A lisina fornece um forte ciclo de feedback negativo sobre essas enzimas e, subsequentemente, regula toda a via. [21]

A via AAA envolve a condensação de α-cetoglutarato e acetil-CoA por meio do AAA intermediário para a síntese de L- lisina. Esta via está presente em várias espécies de leveduras , assim como em protistas e fungos superiores. [10] [22] [23] [24] [25] [26] [27] Também foi relatado que uma variante alternativa da via AAA foi encontrada em Thermus thermophilus e Pyrococcus horikoshii , o que poderia indicar que esta via é mais amplamente difundido em procariotos do que originalmente proposto. [28] [29] [30] A primeira etapa limitante da taxa na via AAA é a reação de condensação entre acetil-CoA e α-cetoglutarato catalisada pela homocitrato-sintase (HCS) (EC 2.3.3.14) para dar o intermediário homocitril-CoA, que é hidrolisado pela mesma enzima para produzir homocitrato . [31] O homocitrato é desidratado enzimaticamente por homoaconitase (HAc) (EC 4.2.1.36) para produzir cis- homoaconitado . [32] HAc então catalisa uma segunda reação na qual cis- homoaconitado sofre reidratação para produzir homoisocitrato . [10] O produto resultante sofre uma descarboxilação oxidativa por homoisocitrato desidrogenase (HIDH) (EC 1.1.1.87) para produzir α-cetoadipato. [10] AAA é então formado por meio de uma aminotransferase dependente de piridoxal 5'-fosfato (PLP) (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), usando glutamato como doador de amino. [31] Deste ponto em diante, o caminho AAA varia com [algo está faltando aqui? -> no mínimo, cabeçalho da seção! ] no reino. Em fungos, o AAA é reduzido a α ‑ aminoadipato-semialdeído via AAA redutase (EC 1.2.1.95) em um processo único envolvendo adenilação e redução que é ativado por uma fosfopantetoinil transferase (EC 2.7.8.7). [10] Uma vez que a semialdeído é formado, sacaropina reductase (EC 1.5.1.10) catalisa uma reacção de condensação com o glutamato e NAD (P) H, como um dador de protões, e a imina é reduzida para produzir o produto penúltimo, sacaropina. [30] A etapa final da via em fungos envolve a desaminação oxidativa catalisada pela sacaropina desidrogenase (SDH) (EC 1.5.1.8) da sacaropina , resultando em L- lisina. [10] Em uma via variante do AAA encontrada em alguns procariotos, o AAA é primeiro convertido em N ‑acetil-α-aminoadipato, que é fosforilado e, em seguida, desfosforilado redutivamente em ε-aldeído. [30] [31] O aldeído é então transaminado em N ‑acetil-lisina, que é desacetilado para dar L -lisina . [30] [31] No entanto, as enzimas envolvidas nessa via variante precisam de validação adicional.

Catabolismo

Via do catabolismo da sacaropina-lisina. A via da sacaropina é a via mais proeminente para o catabolismo da lisina.

Como todos os aminoácidos, o catabolismo da lisina é iniciado pela absorção da lisina da dieta ou pela quebra da proteína intracelular . O catabolismo também é usado como um meio de controlar a concentração intracelular de lisina livre e manter um estado estacionário para prevenir os efeitos tóxicos do excesso de lisina livre. [33] Existem várias vias envolvidas no catabolismo da lisina, mas a mais comumente usada é a via da sacaropina, que ocorre principalmente no fígado (e órgãos equivalentes) em animais, especificamente na mitocôndria . [34] [33] [35] [36] Este é o reverso da via AAA descrita anteriormente. [34] [37] Em animais e plantas, as duas primeiras etapas da via da sacaropina são catalisadas pela enzima bifuncional, α-aminoadípica semialdeído sintase (AASS) , que possui lisina-cetoglutarato redutase (LKR) (EC 1.5.1.8 ) e atividades SDH, enquanto em outros organismos, como bactérias e fungos, ambas as enzimas são codificadas por genes separados . [38] [39] A primeira etapa envolve a redução catalisada por LKR da L- lisina na presença de α-cetoglutarato para produzir sacaropina, com NAD (P) H atuando como um doador de prótons. [40] A sacaropina então sofre uma reação de desidratação, catalisada por SDH na presença de NAD + , para produzir AAS e glutamato. [41] AAS desidrogenase (AASD) (EC 1.2.1.31) então desidrata ainda mais a molécula em AAA. [40] Subsequentemente, o PLP-AT catalisa a reação reversa daquela da via de biossíntese de AAA, resultando em AAA sendo convertido em α-cetoadipato. O produto, α-cetoadipato, é descarboxilado na presença de NAD + e coenzima A para produzir glutaril-CoA; no entanto, a enzima envolvida nisso ainda não foi totalmente elucidada. [42] [43] Algumas evidências sugerem que o complexo 2-oxoadipato desidrogenase (OADHc), que é estruturalmente homólogo à subunidade E1 do complexo oxoglutarato desidrogenase (OGDHc) (EC 1.2.4.2), é responsável pela reação de descarboxilação. [42] [44] Finalmente, o glutaril-CoA é oxidativamente descarboxilado em crotonia-CoA pela glutaril-CoA desidrogenase (EC 1.3.8.6), que passa a ser posteriormente processada por meio de várias etapas enzimáticas para produzir acetil-CoA; um metabólito de carbono essencial envolvido no ciclo do ácido tricarboxílico (TCA) . [40] [45] [46] [47]

Valor nutricional

A lisina é um dos nove aminoácidos essenciais em humanos. [48] As necessidades nutricionais humanas variam de ~ 60 mg · kg −1 · d −1 na infância a ~ 30 mg · kg −1 · d −1 em adultos. [34] Este requisito é comumente atendido em uma sociedade ocidental com a ingestão de lisina de fontes de carne e vegetais bem acima do requisito recomendado. [34] Em dietas vegetarianas, a ingestão de lisina é menor devido à quantidade limitada de lisina nas safras de cereais em comparação com as fontes de carne. [34]

Dada a concentração limitada de lisina nas safras de cereais, há muito se especula que o conteúdo de lisina pode ser aumentado por meio de práticas de modificação genética . [49] [50] Freqüentemente, essas práticas envolveram a desregulação intencional da via DAP por meio da introdução de ortólogos insensíveis ao feedback de lisina da enzima DHDPS. [49] [50] Esses métodos tiveram sucesso limitado, provavelmente devido aos efeitos colaterais tóxicos do aumento da lisina livre e aos efeitos indiretos no ciclo do TCA. [51] As plantas acumulam lisina e outros aminoácidos na forma de proteínas de armazenamento de sementes , encontradas dentro das sementes da planta, e isso representa o componente comestível das safras de cereais. [52] Isso destaca a necessidade de não apenas aumentar a lisina livre, mas também direcionar a lisina para a síntese de proteínas de armazenamento de sementes estáveis ​​e, subsequentemente, aumentar o valor nutricional do componente consumível das safras. [53] [54] Embora as práticas de modificação genética tenham tido sucesso limitado, as técnicas de melhoramento seletivo mais tradicionais permitiram o isolamento de " Milho de proteína de qualidade ", que aumentou significativamente os níveis de lisina e triptofano , também um aminoácido essencial. Esse aumento no conteúdo de lisina é atribuído a uma mutação opaca-2 que reduziu a transcrição de proteínas de armazenamento de sementes relacionadas à zeína sem lisina e, como resultado, aumentou a abundância de outras proteínas ricas em lisina. [54] [55] Normalmente, para superar a abundância limitante de lisina na alimentação do gado , adiciona-se lisina produzida industrialmente. [56] [57] O processo industrial inclui a cultura fermentativa de Corynebacterium glutamicum e a subsequente purificação da lisina. [56]

Fontes dietéticas

Boas fontes de lisina são alimentos ricos em proteínas, como ovos, carne (especificamente carne vermelha, cordeiro, porco e aves), soja , feijão e ervilhas, queijo (particularmente parmesão) e certos peixes (como bacalhau e sardinha ). [58] A lisina é o aminoácido limitante (o aminoácido essencial encontrado em menor quantidade no género alimentício particular), na maioria dos grãos de cereais , mas é abundante na maior parte dos pulsos (leguminosas). [59] Uma dieta vegetariana ou com baixo teor de proteína animal pode ser adequada para proteínas, incluindo lisina, se incluir grãos de cereais e legumes, mas não há necessidade de os dois grupos de alimentos serem consumidos nas mesmas refeições.

Um alimento é considerado como tendo lisina suficiente se tiver pelo menos 51 mg de lisina por grama de proteína (de forma que a proteína seja 5,1% lisina). [60] L-lisina HCl é usado como um suplemento dietético , fornecendo 80,03% de L-lisina. [61] Como tal, 1 g de L-lisina está contido em 1,25 g de L-lisina HCl.

Alimentos de exemplo contendo proporções significativas de lisina
Comida Lisina (% de proteína)
Peixe 9,19%
Carne, moída, 90% magra / 10% gordura, cozida 8,31%
Frango , assado, carne e pele, cozido, assado8,11%
Feijão azuki ( feijão azuki), sementes maduras, cru7,53%
Leite, sem gordura 7,48%
Soja , sementes maduras, cru7,42%
Ovo , inteiro, cru7,27%
Ervilha , dividida, sementes maduras, cru7,22%
Lentilha , rosa, cru6,97%
Feijão vermelho , sementes maduras, cru6,87%
Grão de bico , (grão de bico, grama de Bengala), sementes maduras, cru6,69%
Feijão da Marinha , sementes maduras, cru5,73%

Papéis biológicos

O papel mais comum da lisina é a proteinogênese. A lisina freqüentemente desempenha um papel importante na estrutura da proteína . Uma vez que sua cadeia lateral contém um grupo carregado positivamente em uma extremidade e uma longa cauda de carbono hidrofóbica perto da espinha dorsal, a lisina é considerada um tanto anfipática . Por este motivo, a lisina pode ser encontrada enterrada, bem como mais comumente em canais de solvente e no exterior das proteínas, onde pode interagir com o ambiente aquoso. [62] A lisina também pode contribuir para a estabilidade da proteína, pois seu grupo ε-amino frequentemente participa de ligações de hidrogênio , pontes de sal e interações covalentes para formar uma base de Schiff . [62] [63] [64] [65]

Um segundo papel importante da lisina é na regulação epigenética por meio da modificação das histonas . [66] [67] Existem vários tipos de modificações covalentes nas histonas, que comumente envolvem resíduos de lisina encontrados na cauda protuberante das histonas. As modificações geralmente incluem a adição ou remoção de um acetil (-CH 3 CO) formando acetilisina ou revertendo para lisina, até três metil (-CH 3 ) , ubiquitina ou um grupo de proteína sumo . [66] [68] [69] [70] [71] As várias modificações têm efeitos posteriores na regulação gênica , na qual os genes podem ser ativados ou reprimidos.

A lisina também foi apontada como desempenhando um papel fundamental em outros processos biológicos, incluindo; proteínas estruturais dos tecidos conjuntivos , homeostase do cálcio e metabolismo dos ácidos graxos . [72] [73] [74] Foi demonstrado que a lisina está envolvida na reticulação entre os três polipeptídeos helicoidais do colágeno , resultando em sua estabilidade e resistência à tração. [72] [75] Esse mecanismo é semelhante ao papel da lisina nas paredes das células bacterianas , em que a lisina (e o meso- diaminopimelato) são essenciais para a formação de reticulações e, portanto, a estabilidade da parede celular. [76] Este conceito foi explorado anteriormente como um meio de contornar a liberação indesejada de bactérias geneticamente modificadas potencialmente patogênicas . Foi proposto que uma cepa auxotrófica de Escherichia coli ( X 1776) poderia ser usada para todas as práticas de modificação genética, uma vez que a cepa é incapaz de sobreviver sem a suplementação de DAP e, portanto, não pode viver fora de um ambiente de laboratório. [77] Também foi proposto que a lisina está envolvida na absorção intestinal de cálcio e na retenção renal e, portanto, pode desempenhar um papel na homeostase do cálcio . [73] Finalmente, a lisina demonstrou ser um precursor da carnitina , que transporta os ácidos graxos para a mitocôndria , onde podem ser oxidados para a liberação de energia. [74] [78] A carnitina é sintetizada a partir da trimetilisina , que é um produto da degradação de certas proteínas, pois a lisina deve primeiro ser incorporada às proteínas e ser metilada antes de ser convertida em carnitina. [74] No entanto, em mamíferos, a fonte primária de carnitina é por meio de fontes dietéticas, e não por meio da conversão de lisina. [74]

Em opsinas como a rodopsina e as opsinas visuais (codificadas pelos genes OPN1SW , OPN1MW e OPN1LW ), o retinaldeído forma uma base de Schiff com um resíduo de lisina conservado e a interação da luz com o grupo retinilideno causa transdução de sinal na visão em cores (Ver ciclo visual para detalhes).

Papéis disputados

Há uma longa discussão de que a lisina, quando administrada por via intravenosa ou oral, pode aumentar significativamente a liberação de hormônios de crescimento . [79] Isso fez com que os atletas usassem a lisina como meio de promover o crescimento muscular durante o treinamento; no entanto, nenhuma evidência significativa para apoiar essa aplicação de lisina foi encontrada até o momento. [79] [80]

Como as proteínas do vírus herpes simplex (HSV) são mais ricas em arginina e pobres em lisina do que as células que infectam, os suplementos de lisina têm sido tentados como um tratamento. Como os dois aminoácidos são absorvidos no intestino, recuperados no rim e movidos para as células pelos mesmos transportadores de aminoácidos , uma abundância de lisina, em teoria, limitaria a quantidade de arginina disponível para a replicação viral. [81] Estudos clínicos não fornecem boas evidências de eficácia como profilático ou no tratamento de surtos de HSV. [82] [83] Em resposta às alegações do produto de que a lisina poderia melhorar as respostas imunológicas ao HSV, uma revisão da Autoridade Europeia para a Segurança dos Alimentos não encontrou evidências de uma relação de causa e efeito. A mesma revisão, publicada em 2011, não encontrou nenhuma evidência para apoiar as alegações de que a lisina pode reduzir o colesterol, aumentar o apetite, contribuir para a síntese de proteínas em qualquer função que não seja um nutriente comum ou aumentar a absorção ou retenção de cálcio. [84]

Papéis na doença

As doenças relacionadas à lisina são o resultado do processamento posterior da lisina, ou seja, a incorporação em proteínas ou modificação em biomoléculas alternativas. O papel da lisina no colágeno foi delineado acima, no entanto, uma falta de lisina e hidroxilisina envolvida na reticulação de peptídeos de colágeno foi associada a um estado de doença do tecido conjuntivo. [85] Como a carnitina é um metabólito-chave derivado da lisina envolvido no metabolismo dos ácidos graxos, uma dieta abaixo do padrão com falta de carnitina e lisina suficientes pode levar à diminuição dos níveis de carnitina, o que pode ter efeitos significativos em cascata na saúde de um indivíduo. [78] [86] A lisina também demonstrou desempenhar um papel na anemia , pois se suspeita que a lisina tenha um efeito sobre a captação de ferro e, subsequentemente, a concentração de ferritina no plasma sanguíneo . [87] No entanto, o mecanismo de ação exato ainda não foi elucidado. [87] Mais comumente, a deficiência de lisina é observada em sociedades não ocidentais e se manifesta como desnutrição protéico-energética , que tem efeitos profundos e sistêmicos na saúde do indivíduo. [88] [89] Há também uma doença genética hereditária que envolve mutações nas enzimas responsáveis ​​pelo catabolismo da lisina, a saber, a enzima AASS bifuncional da via da sacaropina. [90] Devido à falta de catabolismo de lisina, o aminoácido se acumula no plasma e os pacientes desenvolvem hiperlisinemia , que pode se manifestar de forma assintomática a deficiências neurológicas graves , incluindo epilepsia , ataxia , espasticidade e deficiência psicomotora . [90] [91] O significado clínico da hiperlisinemia é assunto de debate na área, com alguns estudos que não encontraram correlação entre deficiências físicas ou mentais e hiperlisinemia. [92] Além disso, mutações em genes relacionados ao metabolismo da lisina foram implicados em vários estados de doença, incluindo epilepsia dependente de piridoxina ( gene ALDH7A1 ), α-cetoadípica e α- aminoadípica ( gene DHTKD1 ) e tipo de acidúria glutárica 1 ( gene GCDH ). [42] [93] [94] [95] [96]

A hiperlisinúria é marcada por grandes quantidades de lisina na urina. [97] Freqüentemente, é devido a uma doença metabólica em que uma proteína envolvida na degradação da lisina não é funcional devido a uma mutação genética. [98] Também pode ocorrer devido a uma falha no transporte tubular renal . [98]

Uso de lisina na alimentação animal

A produção de lisina para ração animal é uma importante indústria global, alcançando em 2009 quase 700.000 toneladas por um valor de mercado de mais de € 1,22 bilhão. [99] A lisina é um aditivo importante para a alimentação animal porque é um aminoácido limitante ao otimizar o crescimento de certos animais, como porcos e galinhas, para a produção de carne. A suplementação com lisina permite o uso de proteína vegetal de baixo custo (milho, por exemplo, ao invés de soja ), enquanto mantém altas taxas de crescimento e limita a poluição da excreção de nitrogênio. [100] Por sua vez, no entanto, a poluição por fosfato é um grande custo ambiental quando o milho é usado como ração para aves e suínos. [101]

A lisina é produzida industrialmente por fermentação microbiana, a partir principalmente de açúcar. A pesquisa de engenharia genética está buscando ativamente cepas bacterianas para melhorar a eficiência da produção e permitir que a lisina seja feita a partir de outros substratos. [99]

Na cultura popular

O filme Jurassic Park de 1993 (baseado no romance de Michael Crichton de mesmo nome de 1990 ) mostra dinossauros que foram geneticamente alterados para que não pudessem produzir lisina, um exemplo de auxotrofia projetada . [102] Isso era conhecido como "contingência de lisina" e supostamente evitava que os dinossauros clonados sobrevivessem fora do parque, forçando-os a depender de suplementos de lisina fornecidos pela equipe veterinária do parque. Na realidade, nenhum animal é capaz de produzir lisina (é um aminoácido essencial ). [103]

Em 1996, a lisina se tornou o foco de um caso de fixação de preços , o maior da história dos Estados Unidos. A Archer Daniels Midland Company pagou multa de US $ 100 milhões, e três de seus executivos foram condenados e cumpriram pena de prisão. Também foram considerados culpados no caso de fixação de preços duas empresas japonesas ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) e uma empresa sul-coreana (Sewon). [104] Gravações de vídeo secretas dos conspiradores que fixam o preço da lisina podem ser encontradas online ou solicitando o vídeo ao Departamento de Justiça dos EUA, Divisão Antitruste. Esse caso serviu de base para o filme O Informante! , e um livro com o mesmo título . [105]

Referências

Este artigo foi adaptado da seguinte fonte sob uma licença CC BY 4.0 ( 2018 ) ( relatórios do revisor ): Cody J Hall; Tatiana P. Soares da Costa (1 de junho de 2018). "Lisina: biossíntese, catabolismo e funções" (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. doi : 10.15347 / WJS / 2018.004 . ISSN  2470-6345 . Wikidata  Q55120301 .

  1. ^ a b Williams, PA; Hughes, CE; Harris, KD M (2015). "L-Lisina: Explorando a Difração de Raios-X em Pó para Completar o Conjunto de Estruturas de Cristal dos 20 Aminoácidos Proteinogênicos Codificados Diretamente". Angew. Chem. Int. Ed. 54 (13): 3973–3977. doi : 10.1002 / anie.201411520 . PMID  25651303 .
  2. ^ "IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for aminoácidos and peptides. Recommendations 1983" . Biochemical Journal . 219 (2): 345–373. 15 de abril de 1984. doi : 10.1042 / bj2190345 . PMC  1153490 . PMID  6743224 .
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